Les poils et en particulier les cheveux humains sont naturellement colorés par l'intermédiaire de pigments organiques.

Ces pigments sont principalement de deux types : les eumélanines, pigments bruns à noirs et les phaéomélanines qui sont des pigments roux.

Les mélanges en proportions variables de ces deux types de pigments permettent d'obtenir toutes les teintes intermédiaires.

Pour des raisons principalement esthétiques, il existe une demande au niveau de la décoloration partielle ou totale de ces cheveux ou poils naturellement pigmentés.

Cette décoloration peut être effectuée via des procédés mettant en oeuvre des systèmes oxydants ou réducteurs. Ces différents systèmes ont cependant le défaut d'altérer les fibres kératiniques en les rendant notamment plus fragiles.

II existe donc un réel besoin d'effectuer un traitement décolorant dans des conditions plus douces.

Dans la demande de brevet EP-1062 938, on a utilisé une enzyme de type oxydo-réductase à 4 électrons à titre d'agent oxydant des bases d'oxydation dans une composition prête à l'emploi pour la teinture d'oxydation des fibres kératiniques contenant au moins une base d'oxydation.

Or, la demanderesse vient maintenant de découvrir de façon tout à fait inattendue et surprenante, qu'il est possible de décolorer partiellement ou totalement des fibres kératiniques humaines naturellement pigmentées et en

particulier des cheveux, en utilisant une composition comprenant au moins une enzyme de type oxydo-réductase à 4 électrons, et au moins un médiateur enzymatique. La décoloration obtenue est régulière et homogène sans engendrer de dégradation significative des fibres kératiniques.

Cette découverte est à la base de la présente invention.

L'invention a donc pour premier objet une composition prête à !'emploi pour la décoloration des fibres kératiniques humaines naturellement pigmentées, en particulier des cheveux, caractérisée par le fait qu'elle comprend au moins une enzyme de type oxydo-réductase à 4 électrons, et au moins un médiateur enzymatique, ladite composition étant exempte de base d'oxydation.

Ladite décoloration peut être partielle ou totale.

L'invention a également pour objet un procédé de décoloration des fibres kératiniques humaines naturellement pigmentées, en particulier des-cheveux, mettant en oeuvre une composition prête à l'emploi pour la décoloration telle que décrite ci dessus.

Par médiateur enzymatique, on entend tout composé capable d'augmenter l'activité enzymatique de ladite oxydo-réductase à 4 électrons.

Par composition prête à l'emploi, on entend au sens de l'invention, une composition destinée à être appliquée telle quelle sur les fibres kératiniques, c'est à dire qu'elle peut être stockée telle quelle avant utilisation ou résulter de mélange extemporané de deux ou plusieurs compositions, par exemple, une composition contenant au moins une oxydo-réductase à 4 électrons et une autre comprenant au moins un médiateur enzymatique.

Selon l'invention le médiateur enzymatique peut être choisi parmi les composés de formule (I) suivante et leurs possibles formes tautomères :

dans laquelle : -Ai et A2, identiques ou différents, représentent : a) un radical aliphatique saturé ou insaturé, linéaire ou ramifié, comportant de 1 à 30 atomes de carbone, ledit radical aliphatique pouvant être ou non substitué par un ou plusieurs radicaux hydroxyle, halogène, sulfo, carboxy, nitro ou phényle ; b) un radical hétérocyclique comprenant de 1 à 4 hétéroatomes et de 5 à 10 chaînons, ledit radical hétérocyclique pouvant être ou non substitué par un ou plusieurs radicaux alkyle en Ci-C4, halogène, phényle, hydroxyle, ou aralkyle en Cy-Cio ; c) un radical aromatique comprenant de 6 à 10 chaînons, ledit radical aromatique pouvant être ou non substitué par un ou plusieurs radicaux alkyle en C1-C4, halogène, sulfo, carboxy, nitro, hydroxyle, ou nitroso ; I'atome d'azote du groupement NX pouvant former avec les groupements Ai- (CO) n et A2- (CO) p un hétérocycle comprenant de 5 à 18 chaînons, ledit hétérocycle pouvant être ou non substitué par un ou plusieurs radicaux alkyle en C1-C4, hydroxyle, phényle, halogène, sulfo, carboxy ou nitro ; - X représent un groupement -OH, =O, =S, #O ou #S ; -m, n et p, identiques ou différents, sont des nombres entiers égaux à 0 ou 1.

Parmi les médiateurs enzymatiques de formule (I) ci-dessus, on peut notamment citer I'hydroxylamine, la N, N-dipropyl-hydroxylamine, la N, N-diisopropyl-hydroxylamine, la phényl-hydroxylamine, la N-acétyl hydroxylamine, le 1-phényl-1 H-1, 2, 3-triazole-1-oxyde, le 2,4,5-triphényl-2H-

1,2,3-triazol-1-oxyde, le 1-hydroxy-benzotriazole, I'acide 1-hydroxy benzotriazole sulfonique, le 1-hydroxy-benzimidazole, le N-hydroxy-phtalimide, le N-hydroxy-succinimide, la quinoline-N-oxyde, I'isoquinoline-N-oxyde, la 1-hydroxy-pipéridine, I'acide violurique, la 4-hydroxy-3-nitroso-coumarine, I'acide 1, 3-diméthyl-5-nitroso-barbiturique, le 1-nitroso-2-naphtol, I'acide 2- nitroso-1-naphtol-4-sulfonique, le 2-nitroso-1-naphtol, I'acide 1-nitroso-2-naphtol 3,6-disulfonique, et le 2,4-dinitroso-1, 3-dihydroxy-benzène.

Selon l'invention, le médiateur enzymatique peut être également choisi parmi les composés de formule (II) ou de formule (III) suivantes : dans lesquelles : Ri représente un groupement COR4, CH=CHR4, CH=CH-CH=CHR4, CH=CHCOR4, S02R4, POR4R5 ; R4, Rs indépendamment l'un de !'autre, désignent un atome d'hydrogène, un radical hydroxyle, un radical alkyle en C1C5, un radical alcoxy en C1C5 ou un radical NR6R7; R6, R7 indépendamment l'un de I'autre, désignent un atome d'hydrogène, un radical alkyle en ClC5 ; R2, R3 indépendamment l'un de !'autre, désignent un radical alkyle en C1Cs.

Parmi les médiateurs enzymatiques de formules (II) et (III) ci-dessus, on peut notamment citer l'acétosyringone, le syringaldéhyde, le méthylsyringate, I'acide syringique, l'éthylsyringate, le butylsyringate, I'hexylsyringate, l'octylsyringate ou l'ester éthylique de I'acide 3-(4-hydroxy-3, 5-diméthoxyphényl)-acrylique Selon l'invention le médiateur enzymatique peut également être choisi parmi les composés de formule (IV) suivante :

dans laquelle : X représente un atome de soufre ou d'oxygène ; R8 à R16 indépendamment l'un de I'autre, désignent un atome d'hydrogène, un atome d'halogène, un radical hydroxy, formyle, carboxy, carboxyalkyle, carbamoyle, sulfo, sulfoalkyle, sulfamoyle, nitro, amino, phényle, alkyle, alcoxy, carbonylalkyle, arylalkyle, ces radicaux pouvant être substitués par un ou plusieurs substituants R17 ; Ri 7 désigne un atome d'halogène ou un radical hydroxy, formyle, carboxy, carboxyalkyle, carbamoyle, sulfo, sulfoalkyle, sulfamoyle, nitro, amino, phényle, alkyle, aminoalkyle, pipéridino, pipérazinyle, pyrrolidino, alcoxy, ces substituants pouvant, le cas échéant, être eux-mêmes substitués par un ou plusieurs substituants R17 ; deux des substituants R8 à R16 pouvant, ensemble, avec les atomes de carbone les portant, former un cycle saturé ou insaturé, contenant ou non un ou plusieurs hétéroatomes, substitués ou non par un ou plusieurs substituants R8.

Parmi les médiateurs enzymatiques de formule (IV) ci-dessus, on peut notamment citer la 10-méthyl-phénothiazine, I'acide 10-phénothiazine- propionique, le N-hydroxysuccinimide-10-phénothiazine-propionate, I'acide 10- <BR> <BR> <BR> éthyl-4-phénothiazine-carboxylique, la 10-éthyl-phénothiazine, la 10-propyl- phénothiazine, la 10-isopropyl-phénothiazien, le méthyl-10- phénothiazinepropionate, la 10-phényl-phénothiazine, la 10-allyl-phénothiazine,

la 10- [3- (4-méthyl-1-pipérazinyl) propyl]-phénothiazine, la 10- (2-pyrrolidinoéthyl)- phénothiazine, la chlorpromazine, la 2-chloro-10-méthyl-phénothiazine, la 2- acétyl-10-méthyl-phénothiazine, la 4-carboxy-10-phénothiazine, la 10-méthyl- phénoxazine, la 10-éthyl-phénoxazine, I'acide 10-phénoxazine-propionique, I'acide 4-carboxy-1 0-phénoxazine-propionique.

On peut aussi utiliser en tant que médiateur enzymatique les sels des acides 2,2'-azinobis (3-alkylbenzothiazoline-6-sulfonique) tels que le sel diammonium de I'acide 2,2'-azinobis (3-éthylbenzothiazoline-6-sulfonique).

Le ou les médiateurs enzymatiques utilisés dans la composition conforme à l'invention représentent de préférence de 0,0001 à 5 % en poids environ par rapport au poids total de la composition et de préférence de 0,005 à 0,5 % en poids environ de ce poids.

La ou les oxydo-réductases à 4 électrons utilisées dans la composition conforme à l'invention peuvent notamment être choisies parmi les laccases, les tyrosinases, les catéchol oxydases et les polyphénols oxydases.

Selon une forme de réalisation particulière et préférée de l'invention la ou les oxydo-réductases à 4 électrons sont choisies parmi les laccases.

Ces laccases peuvent notamment être choisies parmi les laccases d'origine végétale, d'origine animale, d'origine fongique (levures, moisissures, champignons) ou d'origine bactérienne, les organismes d'origine pouvant être mono-ou pluricellulaires. Les laccases peuvent également être obtenues par biotechnologie.

Parmi les laccases d'origine végétale utilisables selon l'invention, on peut citer les laccases produites par des végétaux effectuant la synthèse chlorophyllienne telles que celles indiquées dans la demande de brevet FR-A-2 694 018.

On peut notamment citer les laccases présentes dans les extraits d'Anacardiacées tels que par exemple les extraits de Magnifera indica, de Schinus molle ou de Pleiogynium timoriense ; dans les extraits de Podocarpacées ; de Rosmarinus off. ; de Solanum tuberosum ; d'Iris sp. ; de Coffea sp. ; de Daucus carrota ; de Vinca minor ; de Persea americana ; de Catharenthus roseus ; de Musa sp. ; de Malus pumila ; de Gingko biloba ; de Monotropa hypopithys (sucepin), d'Aesculus sp. ; d'Acer pseudoplatanus ; de Prunus persica et de Pistacia palaestina.

Parmi les laccases d'origine fongique, éventuellement obtenues par biotechnologie, utilisables selon l'invention, on peut citer la ou les laccases issues de Polyporus versicolor, de Rhizoctonia praticola et de Rhus vernicifera telles que décrites par exemples dans les demandes de brevet FR-A-2 112 549 et EP-A-504005 ; les laccases décrites dans les demandes de brevet W095/07988, W095/33836, W095/33837, W096/00290, W097/19998 et W097/19999, dont le contenu fait partie intégrante de la présente description, comme par exemple la ou les laccases issues de Scytalidium, de Polyporus pinsitus, de Myceliophtora thermophila, de Rhizoctonia solani, de Pyricularia orizae, et leurs variantes. On peut également citer la ou les laccases issues de Trametes versicolor, de Fomes fomentarius, de Chaetomium thermophile, de Neurospora crassa, de Colorius versicol, de Botrytis cinerea, de Rigidoporus lignosus, de Phellinus noxius, de Pleurotus ostreatus, d'Aspergillus nidulans, de Podospora anserina, d'Agaricus bisporus, de Ganoderma lucidum, de Glomerella cingulata, de Lactarius piperatus, de Russula delica, d'Heterobasidion annosum, de Thelephora terrestris, de Cladosporium cladosporioides, de Cerrena unicolor, de Coriolus hirsutus, de Ceriporiopsis subvermispora, de Coprinus cinereus, de Panaeolus papilionaceus, de Panaeolus sphinctrinus, de Schizophyllum commune, de Dichomitius squales, et de leurs variantes.

On choisira plus préférentiellement les laccases d'origine fongique, éventuellement obtenues par biotechnologie.

L'activité enzymatique des laccases utilisées conformément à l'invention et ayant la syringaldazine parmi leurs substrats peut être définie à partir de l'oxydation de la syringaldazine en condition aérobie. L'unité Lacu correspond à la quantité d'enzyme catalysant la conversion de 1 mmole de syringaldazine par minute à un pH de 5,5 et à une température de 30°C. L'unité U correspond à la quantité d'enzyme produisant un delta d'absorbance de 0,001 par minute, à une longueur d'onde de 530 nm, en utilisant la syringaldazine comme substrat, à 30°C et à un pH de 6,5. L'activité enzymatique des laccases utilisées selon l'invention peut aussi être définie à partir de l'oxydation de la paraphénylènediamine. L'unité ulac correspond à la quantité d'enzyme produisant un delta d'absorbance de 0,001 par minute, à une longueur d'onde de 496,5 nm, en utilisant la paraphénylènediamine comme substrat (64 mM), à 30°CetàunpHde5.

Selon l'invention, on préfère déterminer l'activité enzymatique en unités ulac.

De manière générale, la ou les oxydo-réductases à 4 électrons conformes à l'invention représentent de préférence de 0,01 à 20 % en poids environ du poids total de la composition, et encore plus préférentiellement de 0,1 à 5 % en poids environ de ce poids.

De manière particulière, et lorsqu'une ou plusieurs laccases sont utilisées, la quantité de laccase (s) présente dans la composition conforme à l'invention variera en fonction de la nature de la ou des laccases utilisées. De façon préférentielle, la quantité de laccase (s) est comprise entre 0,5 et 200 Lacu environ (soit entre 10000 et 4.106 unités U environ ou soit entre 20 et 2.106 unités ulac) pour 100 g de composition.

Le milieu approprié pour la décoloration (ou support) de la composition prête à l'emploi pour la décoloration, conforme à l'invention, est généralement constitué par de t'eau ou par un mélange d'eau et d'au moins un solvant organique pour

solubiliser les composés qui ne seraient pas suffisamment solubles dans t'eau.

A titre de solvant organique, on peut par exemple citer les alcanols en Cl-C4, tels que t'éthanot et l'isopropanol ; le glycérol ; les glycols et éthers de glycols comme le 2-butoxyethanol, le propylèneglycol, le monométhyléther de propytènegtycot, le monoéthyléther et le monométhyléther du diéthylèneglycol, ainsi que les alcools aromatiques comme l'alcool benzylique ou le phénoxyéthanol, les produits analogues et leurs mélanges.

Les solvants peuvent être présents dans des proportions de préférence comprises entre 1 et 40 % en poids environ par rapport au poids total de la composition prête à l'emploi pour la décoloration, et encore plus préférentiellement entre 5 et 30 % en poids environ.

Le pH de la composition prête à l'emploi pour la décoloration, conforme à l'invention, est choisi de telle manière que l'activité enzymatique de l'oxydo- réductase à 4 électrons soit suffisante. II est généralement compris entre 3 et 11 environ, et de préférence entre 4 et 9 environ. 11 peut être ajusté à la valeur désirée au moyen d'agents acidifiants ou alcalinisants habituellement utilisés en teinture des fibres kératiniques.

Parmi les agents acidifiants, on peut citer, à titre d'exemple, les acides minéraux ou organiques comme I'acide chlorhydrique, I'acide orthophosphorique, I'acide sulfurique, les acides carboxyliques comme l'acide acétique, I'acide tartrique, I'acide citrique, I'acide lactique, les acides sulfoniques.

Parmi les agents alcalinisants on peut citer, à titre d'exemple, l'ammoniaque, les carbonates alcalins, les alcanolamines telles que les mono-, di-et triéthanolamines, le 2-méthyl-2-amino-1-propanol ainsi que leurs dérivés, les hydroxydes de sodium ou de potassium et les composés de formule (V) suivante :

dans laquelle W est un reste propylène éventuellement substitué par un groupement hydroxyle ou un radical alkyle en Ci-C4 ; Ri5, Rie, Ri7 et Ris, identiques ou différents, représentent un atome d'hydrogène, un radical alkyle en C1-C4 ou hydroxyalkyle en C1-C4.

La composition prête à l'emploi pour la décoloration, conforme à l'invention, peut également renfermer divers adjuvants utilisés classiquement dans les compositions pour la décoloration des cheveux, tels que des agents tensio- actifs anioniques, cationiques, non-ioniques, amphotères, zwittérioniques ou leurs mélanges, des polymères anioniques, cationiques, non-ioniques, amphotères, zwittérioniques ou leurs mélanges, des agents épaississants minéraux ou organiques, des agents antioxydants, des enzymes différentes des oxydo-réductases à 4 électrons utilisées conformément à l'invention telles que par exemple des peroxydases et/ou des oxydoréductases à deux électrons avec leurs éventuels cofacteurs, des agents de pénétration, des agents séquestrants, des parfums, des tampons, des agents dispersants, des agents de conditionnement tels que par exempte des silicones volatiles ou non volatiles, modifiées ou non modifiées, des agents filmogènes, des céramides, des agents conservateurs, des agents opacifiants.

Bien entendu, I'homme de l'art veillera à choisir ce ou ces éventuels composés complémentaires de manière telle que les propriétés avantageuses attachées intrinsèquement à la composition prête à l'emploi pour la décoloration, conforme à l'invention, ne soient pas, ou substantiellement pas, altérées par la ou les adjonctions envisagées.

La composition prête à l'emploi pour la décoloration, conforme à l'invention, peut se présenter sous des formes diverses, telles que sous forme de liquides, de crèmes, de gels, éventuellement pressurisés, ou sous toute autre forme

appropriée pour réaliser une décoloration des fibres kératiniques humaines, et notamment des cheveux. Dans le cas où la composition est stockée telle quelle avant utilisation, elle doit être exempte d'oxygène gazeux, de manière à éviter toute dégradation prématurée du ou des médiateurs.

Selon le procédé de décoloration, on applique sur les fibres, à une température d'application comprise entre la température ambiante et 80°C, au moins une composition prête à t'emploi pour la décoloration telle que définie précédemment, pendant un temps suffisant pour dégrader partiellement ou totalement la pigmentation naturelle des fibres kératiniques humaines. De façon préférentielle, les fibres sont ensuite rincées, ou éventuellement lavées au shampooing, puis séchées.

La température d'application est de préférence comprise entre la température ambiante et 60°C et encore plus préférentiellement entre 35°C et 50°C.

Le temps suffisant au développement de la décoloration des fibres kératiniques humaines est généralement compris entre 1 et 60 minutes et encore plus précisément entre 5 et 30 minutes.

Selon une forme de réalisation particulière de l'invention, le procédé comporte une étape préliminaire consistant à stocker sous forme séparée, d'une part, une composition (A) comprenant, dans un milieu approprié pour la décoloration, au moins un médiateur que défini précédemment, et d'autre part, une composition (B) renfermant, dans un milieu approprié pour la décoloration, au moins une enzyme de type oxydo-réductase à 4 électrons, puis à procéder à leur mélange au moment de l'emploi avant d'appliquer ce mélange sur les fibres kératiniques.

Un autre objet de l'invention est un dispositif à plusieurs compartiments ou"kit" pour la décoloration selon l'invention ou tout autre système de conditionnement à plusieurs compartiments dont au moins un premier compartiment renferme la composition (A) telle que définie ci-dessus et au moins un second compartiment

renferme la composition (B) telle que définie ci-dessus. Ces dispositifs peuvent être équipés d'un moyen permettant de délivrer sur les cheveux le mélange souhaité, tel que les dispositifs décrits dans le brevet FR-2 586 913 au nom de la demanderesse.

L'exemple qui suit est destiné à illustrer l'invention sans pour autant en limiter la portée.

EXEMPLE : On a préparé la composition prête à l'emploi pour la décoloration suivante (teneurs en grammes) : COMPOSITION 1-hydroxy-benzotriazole [médiateur enzymatique de formule (III)] 0,1 -laccase issue de Rhus vernicifera à 180 unités/mg vendue par la 1,8 society Support de décotoration (*).................................................... (*) Eau déminéralisée.............................. q.s.p.................... 100 (*) : Support de décoloration : -Hydroxyéthylcellulose vendue sous la dénomination commerciale NATROSOL 250 HHR # par la société AQUALON..................... 1,0 g -Ethanol à96° 20,0 g -2-méthyl-2-amino-propanol-1 q. s............ pH 9,5 La composition prête à l'emploi pour la décoloration décrite ci-dessus a été appliquée pendant 30 minutes à une température de 30°C sur des mèches de cheveux naturellement pigmentés chatain clair. Les cheveux ont ensuite été rincés, lavés avec un shampooing standard, puis sèches.

La nuance chatain clair s'est alors considérablement affaiblie.